소수성 효과

소수성 효과(hydrophobic effect) 또는 소수성 상호작용은 비극성 물질이 수용액에서 응집되고 물에 의해 배제되는 경향을 관찰한 것이다.^[1]^[2] '소수성'이라는 단어는 말 그대로 "물을 배제하는"이라는 뜻으로, 물과 비극성 물질이 분리되어 물의 엔트로피를 최대화하고 물과 비극성 분자 사이의 접촉 면적을 최소화하는 것을 의미한다. 열역학 측면에서 소수성 효과는 용질을 둘러싼 물의 자유 에너지 변화이다.^[3] 주변 용매의 양의 자유 에너지 변화는 소수성을 나타내는 반면, 음의 자유 에너지 변화는 친수성을 의미한다.

소수성 효과는 기름과 물의 혼합물을 두 가지 구성 요소로 분리하는 역할을 한다. 이는 또한 세포막 및 소포 형성, 단백질 접힘, 막 단백질의 비극성 지질 환경으로의 삽입 및 단백질-소분자 결합을 포함한 생물학과 관련된 효과를 담당한다. 따라서 소수성 효과는 생명에 필수적이다.^[4]^[5]^[6]^[7] 이 효과가 관찰되는 물질을 소수성 물질이라고 한다.

같이 보기

각주

↑ IUPAC, Compendium of Chemical Terminology, 2nd ed. (the "Gold Book") (1997). 온라인 수정 버전: (2006–) "hydrophobic interaction". doi 10.1351/goldbook.H02907
↑ Chandler D (2005). “Interfaces and the driving force of hydrophobic assembly”. 《Nature》 437 (7059): 640–7. Bibcode:2005Natur.437..640C. doi:10.1038/nature04162. PMID 16193038. S2CID 205210634.
↑ Schauperl, M; Podewitz, M; Waldner, BJ; Liedl, KR (2016). “Enthalpic and Entropic Contributions to Hydrophobicity.”. 《Journal of Chemical Theory and Computation》 12 (9): 4600–10. doi:10.1021/acs.jctc.6b00422. PMC 5024328. PMID 27442443.
↑ Kauzmann W (1959). 〈Some factors in the interpretation of protein denaturation〉. 《Advances in Protein Chemistry Volume 14》. 《Advances in Protein Chemistry》 14. 1–63쪽. doi:10.1016/S0065-3233(08)60608-7. ISBN 9780120342143. PMID 14404936.
↑ Charton M, Charton BI (1982). “The structural dependence of amino acid hydrophobicity parameters”. 《Journal of Theoretical Biology》 99 (4): 629–644. Bibcode:1982JThBi..99..629C. doi:10.1016/0022-5193(82)90191-6. PMID 7183857.
↑ Lockett MR, Lange H, Breiten B, Heroux A, Sherman W, Rappoport D, Yau PO, Snyder PW, Whitesides GM (2013). “The binding of benzoarylsulfonamide ligands to human carbonic anhydrase is insensitive to formal fluorination of the ligand”. 《Angew. Chem. Int. Ed. Engl.》 52 (30): 7714–7. doi:10.1002/anie.201301813. PMID 23788494. S2CID 1543705.
↑ Breiten B, Lockett MR, Sherman W, Fujita S, Al-Sayah M, Lange H, Bowers CM, Heroux A, Krilov G, Whitesides GM (2013). “Water networks contribute to enthalpy/entropy compensation in protein-ligand binding”. 《J. Am. Chem. Soc.》 135 (41): 15579–84. CiteSeerX 10.1.1.646.8648. doi:10.1021/ja4075776. PMID 24044696. S2CID 17554787.

[1] IUPAC, Compendium of Chemical Terminology, 2nd ed. (the "Gold Book") (1997). 온라인 수정 버전: (2006–) "hydrophobic interaction". doi 10.1351/goldbook.H02907

[pmid16193038-2] Chandler D (2005). “Interfaces and the driving force of hydrophobic assembly”. 《Nature》 437 (7059): 640–7. Bibcode:2005Natur.437..640C. doi:10.1038/nature04162. PMID 16193038. S2CID 205210634.

[pmimd27442443-3] Schauperl, M; Podewitz, M; Waldner, BJ; Liedl, KR (2016). “Enthalpic and Entropic Contributions to Hydrophobicity.”. 《Journal of Chemical Theory and Computation》 12 (9): 4600–10. doi:10.1021/acs.jctc.6b00422. PMC 5024328. PMID 27442443.

[4] Kauzmann W (1959). 〈Some factors in the interpretation of protein denaturation〉. 《Advances in Protein Chemistry Volume 14》. 《Advances in Protein Chemistry》 14. 1–63쪽. doi:10.1016/S0065-3233(08)60608-7. ISBN 9780120342143. PMID 14404936.

[5] Charton M, Charton BI (1982). “The structural dependence of amino acid hydrophobicity parameters”. 《Journal of Theoretical Biology》 99 (4): 629–644. Bibcode:1982JThBi..99..629C. doi:10.1016/0022-5193(82)90191-6. PMID 7183857.

[pmid23788494-6] Lockett MR, Lange H, Breiten B, Heroux A, Sherman W, Rappoport D, Yau PO, Snyder PW, Whitesides GM (2013). “The binding of benzoarylsulfonamide ligands to human carbonic anhydrase is insensitive to formal fluorination of the ligand”. 《Angew. Chem. Int. Ed. Engl.》 52 (30): 7714–7. doi:10.1002/anie.201301813. PMID 23788494. S2CID 1543705.

[pmid24044696-7] Breiten B, Lockett MR, Sherman W, Fujita S, Al-Sayah M, Lange H, Bowers CM, Heroux A, Krilov G, Whitesides GM (2013). “Water networks contribute to enthalpy/entropy compensation in protein-ligand binding”. 《J. Am. Chem. Soc.》 135 (41): 15579–84. CiteSeerX 10.1.1.646.8648. doi:10.1021/ja4075776. PMID 24044696. S2CID 17554787.

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