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펩타이드 결합

공유 결합의 종류
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펩타이드 결합(영어: peptide bond)은 하나의 아미노산의 카복실기의 1번 탄소(C-1)와 펩타이드 또는 단백질 사슬 상의 또 다른 아미노산의 아미노기의 2번 질소(N-2) 간에 탈수축합 반응으로 형성되는 아마이드 형태의 공유 결합이다.[1]

펩타이드 결합

두 아미노산 사이의 다른 유형의 아마이드 결합인 아이소펩타이드 결합과 구분하기 위해 유펩타이드 결합(eupeptide bond)[1]이라고 불릴 수도 있다.

합성

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탈수 반응을 통한 펩타이드 결합의 형성

두 개의 아미노산이 펩타이드 결합을 통해 다이펩타이드를 형성할 때[1] 이것은 축합 반응의 일종이다.[2] 이런 종류의 축합에서 두 개의 아미노산 중 하나는 비측쇄 카복실기(C-1) 부분이, 다른 하나는 비측쇄 아미노기(N-2) 부분이 서로 접근하면서 반응이 일어난다. 하나는 카복실기(-COOH)에서 수소와 산소를 잃고, 다른 하나는 아미노기(-NH2)에서 수소를 잃는다. 이러한 반응으로 물(H2O) 분자와 두 개의 아미노산이 펩타이드 결합(-CO-NH-)으로 연결된 화합물이 형성된다. 두 아미노산이 결합된 화합물을 다이펩타이드라고 부른다.

아마이드 결합은 한 아미노산 분자의 카복실기가 다른 아미노산 분자의 아미노기와 반응하여 물(H2O) 분자를 방출하면서 합성되므로 탈수축합 반응이다.

 
두 아미노산의 탈수축합으로 펩타이드 결합(적색)이 형성되고, 물 분자(청색)가 빠져나온다. R기(곁사슬)

펩타이드 결합의 형성은 에너지를 소비하며, 생명체에서 이 에너지는 ATP(또는 GTP)로부터 유래된다.[3] 펩타이드와 단백질은 펩타이드 결합(그리고 때로는 몇 개의 아이소펩타이드 결합)에 의해 결합된 아미노산의 사슬이다. 생명체는 효소를 사용하여 비리보솜 펩타이드를 생성하고,[4] 리보솜을 사용하여 탈수 합성과 다른 세부적인 반응들을 통해 단백질을 생성한다.[5]

알파-아마니틴과 같은 일부 펩타이드는 리보솜에 의해 만들어짐에 따라 ‘리보솜 펩타이드’라고 불리지만[6] 리보솜이 아닌 다른 전문 효소에 의해 합성되므로 비리보솜 펩타이드인 경우가 많다. 예를 들어, 트라이펩타이드인 글루타티온은 글루탐산-시스테인 리게이스(펩타이드 결합이 아닌 아이소펩타이드 결합을 형성함) 및 글루타티온 합성효소(펩타이드 결합을 형성함)의 두 효소에 의해 유리 아미노산으로부터 두 단계로 합성된다.[7][8]

분해

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펩타이드 결합은 가수분해에 의해 분해될 수 있다. 물의 존재 하에서 펩타이드 결합은 분해되어 8~16 kJ/mol (2~4 kcal/mol)의 깁스 자유 에너지를 방출한다.[9] 이러한 펩타이드 결합의 분해는 효소가 없으면 25°C에서 350~600년의 반감기로 매우 느리게 일어난다.[10]

살아있는 생물체에서 펩타이드/단백질이 원래의 구조로 접히면서 입체구조적 긴장에 의해 야기된 펩타이드 결합의 가수분해에 대한 보고가 있지만, 펩타이드 결합의 분해는 일반적으로 펩티데이스나 프로테이스로 알려진 효소에 의해 촉매된다.[11] 따라서, 이러한 비효소적 과정은 전이 상태의 안정화에 의해 촉진되는 것이 아니라, 기저 상태의 불안정화에 의해 촉진된다.

스펙트럼

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펩타이드 결합에 대한 빛의 흡수 파장은 190~230 nm 이다(이는 특히 자외선에 민감하다).[12]

펩타이드기의 시스/트랜스 이성질체

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질소 원자 상의 고립 전자쌍의 현저한 비편재화는 펩타이드기에 부분적인 이중 결합의 특성을 부여한다. 부분적인 이중 결합은 아마이드기를 평면이 되게 만들며, 시스 또는 트랜스 이성질체가 형성된다. 단백질이 접혀지지 않은 상태에서 펩타이드기는 자유롭게 이성질화되고, 두 가지 이성질체 형태를 모두 채택할 수 있다. 그러나 단백질이 접힌 상태에서는 각 위치에서 하나의 이성질체 형태만 채택될 수 있다(희귀한 예외 포함). 대부분의 펩타이드 결합에서 트랜스 형태가 압도적으로 선호된다(트랜스:시스의 비율은 약 1000 : 1 이다). 그러나, X-프롤린 펩타이드기는 약 30 : 1의 비율을 갖는 경향이 있는데, 아마도 프롤린의  원자와  원자 사이의 대칭성이 시스 이성질체와 트랜스 이성질체의 에너지 상태를 거의 동일하게 만들기 때문이다(아래의 그림 참조).

 
X-프롤린 펩타이드 결합의 이성질화. 시스 및 트랜스 이성질체는 각각의 전이 상태에 의해 분리되어 맨 왼쪽과 맨 오른쪽에 위치해 있다.

펩타이드기와 관련된 이면각(4개의 원자  에 의해 정의됨)은  로 표시되며, 시스 이성질체의 경우  이고, 트랜스 이성질체의 경우  이다. 아마이드기는 비록 느리지만(실온에서  20초), 시스 형태와 트랜스 형태 사이의 C'-N 결합에 대해 이성질화될 수 있다. 전이 상태  은 부분적인 이중 결합이 깨져서 활성화 에너지가 약 80 kJ/mol (20 kcal/mol)이 된다. 그러나, 소수성 환경에서 펩타이드기를 위치시키거나 X-프롤린 펩타이드기의 질소 원자에 수소 결합을 형성하도록 하는 것과 같은 단일 결합의 형태를 선호하는 변화에 의해 이성질화가 촉매되고 활성화 에너지가 낮아질 수 있다. 활성화 에너지를 낮추기 위한 이러한 두 가지 메커니즘은 X-프롤린 펩타이드 결합의 시스-트랜스 이성질화를 촉매하는 효소인 펩티딜 프롤린 이성질화효소에서 관찰되었다.

입체구조적인 단백질 접힘(10~100ms)은 시스-트랜스 이성질화(10~100초)보다 일반적으로 훨씬 빠르다. 일부 펩타이드기의 비고유 이성질체는 고유한 이성질체에 도달할 때까지 그것의 형성을 느리게 하거나 심지어 생성되지 않도록 입체구조적인 접힘 과정을 크게 방해할 수 있다. 그러나 모든 펩타이드기들이 단백질 접힘 과정에 동일한 영향을 미치는 것은 아니다. 다른 펩타이드기의 비고유 이성질체는 단백질 접힘 과정에 전혀 영향을 미치지 않을 수 있다.

화학 반응

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펩타이드 결합의 공명 안정화 때문에, 펩타이드 결합은 생리적 조건 하에서 에스터와 같은 유사한 화합물보다 상대적으로 비반응성이다. 그럼에도 불구하고, 펩타이드 결합은 화학 반응을 겪을 수 있는데, 대개 카보닐 탄소 상의 전기음성도를 나타내는 원자의 공격을 통해 카보닐 이중 결합을 분해하고 사면체의 중간생성물을 형성한다. 이것은 단백질 분해에서, 그리고 보다 일반적으로는 인테인과 같은 N-O 아실 교환 반응에 따르는 경로이다. 펩타이드 결합을 공격하는 작용기가 티올, 하이드록시기 또는 아민일 때, 그 결과로 생기는 분자를 사이클롤(cyclol) 또는 보다 더 구체적으로 싸이아사이클롤(thiacyclol), 옥사사이클롤(oxacyclol) 또는 아자사이클롤(azacyclol)로 부를 수 있다.

같이 보기

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각주

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  1. ↑ 가 나 다 “Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. Recommendations 1983”. 《European Journal of Biochemistry》 138 (1): 9–37. 1984. doi:10.1111/j.1432-1033.1984.tb07877.x. ISSN 0014-2956. 
  2. ↑ Muller, P (1994년 1월 1일). “Glossary of terms used in physical organic chemistry (IUPAC Recommendations 1994)”. 《Pure and Applied Chemistry》 66 (5): 1077–1184. doi:10.1351/pac199466051077. ISSN 1365-3075. 
  3. ↑ Watson J, Hopkins N, Roberts J, Agetsinger Steitz J, Weiner A (1987) [1965]. 《Molecualar Biology of the Gene》 (hardcover) Four판. Menlo Park, CA: The Benjamin/Cummings Publishing Company, Inc. 168쪽. ISBN 978-0805396140. 
  4. ↑ Miller BR, Gulick AM (2016). “Structural Biology of Nonribosomal Peptide Synthetases”. 《Methods in Molecular Biology》 1401: 3–29. doi:10.1007/978-1-4939-3375-4_1. ISBN 978-1-4939-3373-0. PMC 4760355. PMID 26831698. 
  5. ↑ Griffiths AJ, Miller JH, Suzuki DT, Lewontin RC, Gelbart WM (2000). 《Protein synthesis》. 《An Introduction to Genetic Analysis》 7판 (New York: W. H. Freeman). ISBN 978-0716735205. 
  6. ↑ Walton JD, Hallen-Adams HE, Luo H (2010). “Ribosomal biosynthesis of the cyclic peptide toxins of Amanita mushrooms”. 《Biopolymers》 94 (5): 659–64. doi:10.1002/bip.21416. PMC 4001729. PMID 20564017. 
  7. ↑ Wu G, Fang YZ, Yang S, Lupton JR, Turner ND (March 2004). “Glutathione metabolism and its implications for health”. 《The Journal of Nutrition》 134 (3): 489–92. doi:10.1093/jn/134.3.489. PMID 14988435. 
  8. ↑ Meister A (November 1988). “Glutathione metabolism and its selective modification”. 《The Journal of Biological Chemistry》 263 (33): 17205–8. PMID 3053703. 2020년 6월 10일에 원본 문서에서 보존된 문서. 2019년 5월 27일에 확인함. 
  9. ↑ Martin RB (December 1998). “Free energies and equilibria of peptide bond hydrolysis and formation”. 《Biopolymers》 45 (5): 351–353. doi:10.1002/(SICI)1097-0282(19980415)45:5<351::AID-BIP3>3.0.CO;2-K. 
  10. ↑ Radzicka A, Wolfenden R (1996년 1월 1일). “Rates of Uncatalyzed Peptide Bond Hydrolysis in Neutral Solution and the Transition State Affinities of Proteases”. 《Journal of the American Chemical Society》 118 (26): 6105–6109. doi:10.1021/ja954077c. ISSN 0002-7863. 
  11. ↑ Sandberg A, Johansson DG, Macao B, Härd T (April 2008). “SEA domain autoproteolysis accelerated by conformational strain: energetic aspects”. 《Journal of Molecular Biology》 377 (4): 1117–29. doi:10.1016/j.jmb.2008.01.051. PMID 18308334. 
  12. ↑ Goldfarb AR, Saidel LJ, Mosovich E (November 1951). “The ultraviolet absorption spectra of proteins”. 《The Journal of Biological Chemistry》 193 (1): 397–404. PMID 14907727. 
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